Analisis unsur protein memberikan nilai purata berikut: 55% karbon, 7% hidrogen dan 16% nitrogen; jelas bahawa protein berbeza antara satu sama lain, tetapi komposisi unsur rata-rata mereka sedikit berbeza dari nilai yang dinyatakan di atas .
Secara konstitusional, protein adalah makromolekul yang terbentuk daripada asid α-amino semula jadi; asid amino bergabung melalui ikatan amida yang ditentukan oleh tindak balas antara kumpulan amino asid a-amino dan karboksil asid a-amino yang lain.
Ikatan ini (-CO-NH-) juga disebut ikatan peptida kerana mengikat peptida (gabungan asid amino):
yang diperoleh adalah dipeptida kerana terdiri daripada dua asid amino. Oleh kerana dipeptida mengandungi kumpulan amino bebas di satu hujung (NH2) dan karboksil di ujungnya (COOH), ia boleh bertindak balas dengan satu atau lebih asid amino dan memanjangkan rantai dari kanan dan dari kiri, dengan reaksi yang sama dilihat di atas.
Urutan tindak balas (yang, bagaimanapun, tidak semudah itu) dapat berlanjutan tanpa had: sehingga ada polimer yang disebut polipeptida atau protein. Perbezaan antara peptida dan protein dikaitkan dengan berat molekul: biasanya untuk berat molekul lebih tinggi daripada 10,000 kita bercakap mengenai protein.
Mengikat asid amino bersama-sama untuk mendapatkan protein yang kecil sekalipun adalah tugas yang sukar, walaupun baru-baru ini kaedah automatik untuk menghasilkan protein dari asid amino telah dikembangkan yang memberikan hasil yang sangat baik.
Oleh itu, protein yang paling sederhana terdiri daripada 2 asid amino: berdasarkan konvensyen antarabangsa, penomboran asid amino yang disusun dalam struktur protein bermula dari asid amino dengan kumpulan a-amino bebas.
pengekodan protein ini) yang menghadapi kesukaran kimia yang tidak dapat diabaikan.
Adalah mungkin untuk menentukan urutan asid amino yang teratur melalui degradasi Edman: protein itu bertindak balas dengan fenilisotiocyanate (FITC); pada awalnya ganda-α nitrogen amino menyerang phenylisothiocyanate membentuk turunan thiocarbamyl; seterusnya, produk yang diperoleh mengitar memberikan turunan fenilthiohydantoin yang bersifat pendarfluor.
Edman telah merancang mesin yang disebut sequencer yang secara automatik menyesuaikan parameter (waktu, reagen, pH, dll.) Untuk degradasi dan menyediakan struktur utama protein (untuk ini dia menerima Hadiah Nobel).
Struktur utama tidak mencukupi untuk mentafsirkan sepenuhnya sifat molekul protein; dipercayai bahawa sifat-sifat ini bergantung, dengan cara yang penting, pada konfigurasi spasial yang cenderung diandaikan oleh molekul protein, melipat dengan pelbagai cara: iaitu dengan menganggap apa yang telah didefinisikan sebagai struktur protein sekunder.
Struktur sekunder protein berkelip, iaitu, cenderung hancur dengan pemanasan; maka protein menafsirkan diri, kehilangan banyak sifat ciri mereka. Selain pemanasan di atas 70 ° C, denaturasi juga dapat disebabkan oleh penyinaran atau tindakan reaktan (dari asid kuat misalnya).
Denaturasi protein kerana kesan haba diperhatikan, misalnya, dengan memanaskan putih telur: ia kelihatan kehilangan penampilan agar-agar dan berubah menjadi bahan putih yang tidak larut. Walau bagaimanapun, denaturasi protein menyebabkan pemusnahan struktur sekundernya, tetapi membiarkan struktur utama mereka tidak berubah (penggabungan pelbagai asid amino).
Protein mengambil struktur tersier ketika rantai mereka, walaupun masih lentur walaupun membengkokkan struktur sekunder, melipat sedemikian rupa sehingga dapat menghasilkan susunan tiga dimensi yang berpusing dalam bentuk badan yang padat. Bertanggungjawab untuk struktur tersier adalah di atas semua ikatan disulfida yang dapat dijalin di antara sistein -SH yang tersebar di sepanjang molekul.
Struktur kuarter, sebaliknya, hanya milik protein yang dibentuk oleh dua atau lebih subunit. Hemoglobin, misalnya, terdiri dari dua pasang protein (yaitu, di keempat rantai protein) yang terletak di bucu tetrahedron sehingga dapat menimbulkan struktur sfera; empat rantai protein disatukan oleh daya ionik dan ikatan bukan kovalen.
Contoh lain dari struktur kuaterner adalah insulin, yang terdiri dari sebanyak enam subunit protein yang disusun berpasangan di bucu segitiga di tengahnya yang terdiri dari dua atom zink.
Protein berserat
Mereka adalah protein dengan kekakuan tertentu dan mempunyai paksi yang lebih panjang daripada yang lain; protein berserat yang terdapat dalam jumlah yang lebih banyak adalah kolagen (atau kolagen).
Protein berserat boleh mengambil struktur sekunder yang berbeza: α-heliks, β-helaian dan, dalam kes kolagen, heliks tiga; α-heliks adalah struktur yang paling stabil, diikuti oleh lembaran β, sementara yang paling stabil dari ketiga adalah heliks tiga.
betul jika, mengikut kerangka utama (berorientasi dari bawah ke atas), pergerakan yang serupa dengan skru skru kanan dilakukan; sementara heliks adalah Tangan kiri jika pergerakannya serupa dengan penekanan skru tangan kiri.Dalam heliks α-kanan sebelah kanan, pengganti -R asid amino adalah tegak lurus dengan paksi utama protein dan menghadap ke arah luar, sementara di sebelah kiri- tangankan heliks a-R pengganti menghadap ke dalam. Helikop tangan kanan lebih stabil daripada heliks kiri kerana di antara vati -R c "terdapat sedikit interaksi dan rintangan kurang sterik. Semua heliks a yang terdapat dalam protein adalah dextrorotal.
Struktur α-heliks ditstabilkan oleh ikatan hidrogen (jambatan hidrogen) yang terbentuk antara kumpulan karboksil (-C = O) setiap asid amino dan kumpulan amino (-NH) menemui empat residu kemudian di urutan linear.
Contoh protein yang mempunyai struktur α-helix adalah keratin rambut.
Dengan memanjangkan struktur α-heliks, peralihan dari α-heliks ke β-helaian dilakukan; juga panas atau tekanan mekanikal memungkinkan untuk mengalir dari heliks α ke struktur lembaran β.
Biasanya, dalam protein, struktur kepingan β saling berdekatan antara satu sama lain kerana ikatan hidrogen antara rantai dapat dijalin di antara bahagian protein itu sendiri.
Dalam protein berserat, sebahagian besar struktur protein disusun dalam α-helix atau β-helaian.
Protein globular
Mereka mempunyai struktur spasial yang hampir bulat (kerana banyak perubahan arah rantai polipeptida); beberapa bahagian makhluk dapat dikesan kembali ke struktur heliks α-heliks atau β-bahagian dan bahagian-bahagian lain tidak disebabkan oleh bentuk-bentuk ini: susunannya tidak rawak tetapi teratur dan berulang-ulang.
Protein yang disebutkan hingga kini adalah bahan-bahan dari konstitusi yang sepenuhnya homogen: iaitu urutan tulen gabungan asid amino; protein sedemikian dikatakan sederhana; terdapat protein yang terdiri daripada bahagian protein dan bahagian bukan protein (kumpulan prostat) yang disebut protein konjugat.
, di kuku, di kornea dan di lensa mata, antara ruang celahan beberapa organ (contohnya hati) dan sebagainya.
Strukturnya memberikan keupayaan mekanikal tertentu; ia mempunyai kekuatan mekanikal yang besar yang berkaitan dengan keanjalan yang tinggi (misalnya pada tendon) atau ketegaran yang tinggi (misalnya pada tulang) bergantung pada fungsi yang harus dilakukannya.
Salah satu sifat kolagen yang paling ingin tahu adalah kesederhanaannya: ia terdiri daripada sekitar 30% prolin dan sekitar 30% glisin; 18 asid amino yang lain hanya perlu berkongsi baki 40% struktur protein. Urutan asid amino kolagen sangat biasa: untuk setiap tiga residu, yang ketiga adalah glisin.
Proline adalah asid amino siklik di mana kumpulan R mengikat nitrogen α-amino dan ini memberikan kekakuan tertentu.
Struktur terakhir adalah rantai berulang yang mempunyai bentuk "heliks; dalam rantai kolagen, ikatan hidrogen tidak ada. Kolagen adalah "heliks tangan kiri dengan nada (panjang sepadan dengan satu putaran heliks) lebih besar daripada" heliks α; heliks kolagen begitu longgar sehingga tiga rantai protein dapat saling melilit membentuk " tali tunggal: struktur heliks tiga.
Heliks tiga kolagen, bagaimanapun, kurang stabil daripada struktur heliks α-heliks dan β-helaian.
Mari kita lihat mekanisme penghasilan kolagen; pertimbangkan, misalnya, pecahnya saluran darah: pecahnya ini disertai dengan pelbagai isyarat dengan tujuan menutup pembuluh darah, sehingga membentuk gumpalan.
Pembekuan memerlukan sekurang-kurangnya tiga puluh enzim khusus. Selepas pembekuan adalah perlu untuk meneruskan pembaikan tisu; sel yang berdekatan dengan luka juga menghasilkan kolagen. Untuk melakukan ini, pertama kali ungkapan gen disebabkan, iaitu organisma yang bermula dari maklumat gen mampu menghasilkan protein (maklumat genetik ditranskripsikan pada mRNA yang meninggalkan nukleus dan mencapai ribosom di sitoplasma di mana maklumat genetik diterjemahkan ke dalam protein). Kemudian kolagen disintesis dalam ribosom (ia kelihatan seperti heliks tangan kiri yang terdiri daripada kira-kira 1200 asid amino dan mempunyai berat molekul kira-kira 150,000 d) dan kemudian terkumpul di lumen di mana ia menjadi substrat enzim yang mampu melakukan pengubahsuaian pasca-terjemahan (pengubahsuaian bahasa yang diterjemahkan oleh "mRNA); dalam kolagen, pengubahsuaian ini terdiri dalam hidroksilasi beberapa rantai sampingan, terutama prolin dan lisin.
Kegagalan enzim yang membawa kepada perubahan ini menyebabkan penyakit kudis: ia adalah penyakit yang pada awalnya menyebabkan pecahnya pembuluh darah, kerosakan gigi yang boleh diikuti oleh pendarahan dan kematian interintestinal; ia boleh disebabkan oleh penggunaan makanan sepanjang hayat yang berterusan.
Selepas itu, kerana tindakan enzim lain, pengubahsuaian lain berlaku yang terdiri daripada glikosidasi kumpulan hidroksil prolin dan lisin (gula mengikat oksigen OH); enzim ini dijumpai di kawasan selain lumen oleh itu, protein, semasa menjalani pengubahsuaian, berpindah ke dalam retikulum endoplasma untuk berakhir dalam kantung (vesikel) yang menutup pada diri mereka sendiri dan terlepas dari retikulum: di dalamnya terkandung pro glikosidat -kolagen monomer; yang terakhir mencapai radas Golgi di mana enzim tertentu mengenali sistein yang terdapat di bahagian terminal karboksi pro-kolagen glikosid dan menyebabkan rantai yang berbeza saling mendekati dan membentuk jambatan disulfida: dengan cara ini tiga rantai glikosidasi pro-kolagen diperoleh dihubungkan bersama dan ini adalah titik permulaan di mana tiga rantai, saling berpasangan, kemudian, secara spontan, menimbulkan heliks tiga. Ketiga rantaian pro-kolagen glikosoksidasi saling bersambung, kemudian vesikel yang, tersedak sendiri, melepaskan diri dari alat Golgi, mengangkut ketiga rantai ke pinggiran sel di mana, melalui fus ion dengan membran plasma, trimeter dikeluarkan dari sel.
Di ruang selular tambahan, terdapat enzim tertentu, peptidase pro-kolagen, yang mengeluarkan dari spesies yang diusir dari sel, tiga serpihan (satu untuk setiap heliks) 300 asid amino satu ", dari bahagian karboksi terminal dan tiga serpihan (satu untuk setiap heliks) masing-masing sekitar 100 asid amino, dari bahagian aminoterminal: masih ada heliks tiga yang terdiri daripada kira-kira 800 asid amino setiap heliks yang dikenali sebagai tropokollagen.
Tropocollagen mempunyai penampilan batang yang agak kaku; perapi yang berbeza dikaitkan dengan ikatan kovalen untuk memberikan struktur yang lebih besar: mikrofibril. Dalam mikrofibril, pelbagai trimer disusun secara berperingkat; banyak mikrofibril membentuk kumpulan tropokollagen.
Di tulang, di antara serat kolagen, terdapat ruang interstitial di mana sulfat dan fosfat kalsium dan magnesium disimpan: garam ini juga meliputi semua serat; ini menjadikan tulang kaku.
Pada tendon, ruang interstisial kurang kaya dengan kristal daripada pada tulang sementara protein yang lebih kecil terdapat daripada tropocollagen: ini memberikan keanjalan tendon.
Osteoporosis adalah penyakit yang disebabkan oleh kekurangan kalsium dan magnesium yang menjadikan mustahil untuk memperbaiki garam di kawasan interstitial serat tropocollagen.
.jpg)
