Supaya dapat bercakap dengan cara yang difahami "hemoglobin (Hb), berguna untuk merawat yang pertama myoglobin (Mb) yang sangat serupa dengan hemoglobin tetapi jauh lebih sederhana. Antara hemoglobin dan myoglobin terdapat hubungan kekeluargaan yang erat: kedua-duanya adalah protein konjugasi dan kumpulan prostetiknya (bahagian bukan protein) adalah kumpulan heme.
Myoglobin adalah protein globular yang terdiri daripada rantai tunggal kira-kira seratus lima puluh asid amino (bergantung kepada organisma) dan berat molekulnya sekitar 18 Kd.
Seperti disebutkan, ia dilengkapi dengan kelompok heme yang dimasukkan ke dalam bahagian hidrofobik (atau lipofilik) protein, yang terdiri dari lipatan yang disebabkan oleh struktur α-heliks protein berserabut.
Myoglobin terutama terdiri dari segmen α-heliks, terdapat dalam jumlah lapan dan terdiri, hampir secara eksklusif, dari residu bukan polar (leucine, valine, methionine dan phenylalanine) sementara residu polar hampir tidak ada (asid aspartat, asid glutamat, lisin dan arginine); satu-satunya residu kutub adalah dua histidin, yang memainkan peranan penting dalam penyambungan oksigen ke kumpulan heme.
Kumpulan heme adalah kumpulan kromofor (menyerap pada yang kelihatan) dan merupakan kumpulan fungsional myoglobin.
Lihat juga: hemoglobin glycated - hemoglobin dalam air kencing
Sedikit kimia
Ikatan antara protoporfirin dan besi adalah ikatan khas sebatian koordinasi yang merupakan sebatian kimia di mana atom pusat (atau ion) membentuk ikatan dengan spesies kimia lain dalam bilangan yang lebih besar daripada nombor pengoksidaannya (muatan elektrik). Dalam kes heme, ikatan ini boleh diterbalikkan dan lemah.
Nombor koordinasi (bilangan ikatan koordinasi) besi adalah enam: boleh ada enam molekul di sekitar besi yang berkongsi elektron ikatan.
Untuk membentuk sebatian koordinasi, diperlukan dua orbital dengan orientasi yang betul: satu mampu "memperoleh" elektron dan yang lain dapat menyumbangkannya.
Dalam heme, besi membentuk empat ikatan planar dengan empat atom nitrogen di tengah cincin proto-porphyrin dan ikatan kelima dengan nitrogen histidin proksimal; besi mempunyai ikatan koordinasi bebas keenam dan ia dapat mengikat oksigen.
Apabila besi dalam bentuk ion bebas, orbital jenisnya d mereka semua mempunyai tenaga yang sama; dalam myoglobin, ion besi terikat pada protoporphyrin dan histidine: spesies ini secara magnetis mengganggu orbital d sebilangan besi; tahap gangguan akan berbeza bagi pelbagai orbital d bergantung pada orientasi spatial dan spesies yang mengganggu. Oleh kerana jumlah tenaga orbital mestilah tetap, gangguan itu menyebabkan pemisahan yang bertenaga antara pelbagai orbital: tenaga yang diperoleh oleh beberapa orbital setara dengan tenaga yang hilang oleh yang lain.
Sekiranya pemisahan yang berlaku di antara orbit tidak terlalu besar, susunan elektronik berputar tinggi lebih disukai: elektron pengikat cuba mengatur diri mereka dalam putaran selari dalam sub-tahap sebanyak mungkin (darab maksimum); jika, sebaliknya, gangguan sangat kuat dan terdapat pemisahan besar antara orbital, mungkin lebih mudah untuk memasangkan elektron ikatan pada orbital tenaga rendah (putaran rendah).
Apabila besi mengikat oksigen, molekul menganggap susunan putaran rendah sementara ketika besi mempunyai ikatan koordinasi keenam bebas, molekul mempunyai susunan putaran tinggi.
Berkat perbezaan putaran ini, melalui analisis spektrum myoglobin, kita dapat memahami apakah oksigen (MbO2) terikat kepadanya atau tidak (Mb).
Myoglobin adalah protein otot khas (tetapi tidak hanya terdapat pada otot).
Myoglobin diekstrak dari paus sperma di mana ia terdapat dalam jumlah besar dan kemudian disucikan.
Cetacea mempunyai pernafasan seperti manusia: mempunyai paru-paru mereka mesti menyerap udara melalui proses pernafasan; paus sperma mesti membawa oksigen sebanyak mungkin ke dalam otot yang dapat mengumpulkan oksigen dengan mengikatnya ke myoglobin yang ada di dalamnya; oksigen kemudian dilepaskan secara perlahan ketika cetacea direndam kerana metabolisme memerlukan oksigen: semakin besar jumlahnya oksigen yang dapat diserap oleh paus sperma dan semakin banyak oksigen yang ada semasa menyelam.
Myoglybin mengikat oksigen secara terbalik dan terdapat dalam tisu periferal dalam peratusan yang lebih besar, semakin banyak tisu yang digunakan untuk bekerja dengan bekalan oksigen yang jauh dalam masa.
<--- Myoglobin adalah protein yang terdapat pada otot, yang fungsinya adalah tepat sebagai "reservoir" oksigen.
Apa yang menjadikan daging lebih kurang merah adalah kandungan hemoprotein (heme inilah yang menjadikan daging menjadi merah).
Hemoglobin mempunyai banyak persamaan struktur dengan myoglobin dan mampu mengikat oksigen molekul dengan cara yang boleh diterbalikkan; tetapi, sementara myoglobin hanya terbatas pada otot dan tisu periferal, hemoglobin dijumpai dalam eritrosit atau sel darah merah (mereka adalah sel semu, iaitu sel bukan sel sebenar) yang membentuk 40% darah.
Berbeza dengan myoglobin, kerja hemoglobin adalah mengambil oksigen di paru-paru, melepaskannya ke dalam sel di mana ia diperlukan, mengambil karbon dioksida dan melepaskannya ke paru-paru di mana kitaran bermula semula.
L "hemoglobin itu adalah tetrameter, iaitu, ia terdiri dari empat rantai polipeptida masing-masing dengan kumpulan heme dan serupa dua per dua (pada manusia terdapat dua rantai alpha dan dua rantai beta).
Fungsi utama hemoglobin adalah pengangkutan oksigen; fungsi lain darah di mana hemoglobin terlibat adalah pengangkutan bahan ke tisu.
Di jalan dari paru-paru (kaya oksigen) ke tisu, hemoglobin membawa oksigen (pada masa yang sama bahan lain sampai ke tisu) sementara di jalan terbalik, ia membawa bersama sisa yang dikumpulkan oleh tisu, terutama karbon dioksida yang dihasilkan dalam metabolisme.
Dalam perkembangan manusia terdapat gen yang dinyatakan hanya untuk jangka waktu tertentu; atas sebab ini terdapat hemoglobin yang berbeza: janin, embrio, dari lelaki dewasa.
Rantai yang membentuk hemoglobin yang berlainan ini mempunyai struktur yang berbeza tetapi dengan beberapa persamaan sebenarnya fungsi yang mereka lakukan lebih kurang sama.
Penjelasan mengenai kehadiran beberapa rantai yang berbeza adalah sebagai berikut: dalam proses evolusi organisma, bahkan hemoglobin telah berkembang yang mengkhususkan diri dalam pengangkutan oksigen dari kawasan yang kaya dengannya ke kawasan yang kekurangan. Pada awal rantaian evolusi hemoglobin mengangkut oksigen dalam organisma kecil; dalam proses evolusi organisma mencapai dimensi yang lebih besar, oleh itu hemoglobin diubahsuai untuk dapat mengangkut oksigen ke kawasan yang jauh dari titik di mana ia kaya dengannya; lakukan ini mereka telah diberi kod, dalam proses evolusi, struktur rantai baru yang membentuk hemoglobin.
Myoglobin mengikat oksigen walaupun pada tekanan sederhana; di tisu periferal terdapat tekanan (PO2) sekitar 30 mmHg: myoglobin pada tekanan ini tidak melepaskan oksigen, jadi tidak berkesan sebagai pembawa oksigen. Hemoglobin, sebaliknya , ia mempunyai tingkah laku yang lebih elastik: ia mengikat oksigen ke tekanan tinggi dan melepaskannya ketika tekanan menurun.
Apabila protein aktif secara fungsional, ia dapat sedikit berubah bentuknya; contohnya, mioglobin beroksigen mempunyai bentuk yang berbeza dengan mioglobin yang tidak beroksigen dan mutasi ini tidak mempengaruhi jirannya.
Situasinya berbeza dalam hal protein yang berkaitan seperti hemoglobin: apabila rantai beroksigen, ia diminta untuk mengubah bentuknya tetapi pengubahsuaian ini tiga dimensi sehingga rantai tetrameter lain juga terpengaruh. antara satu sama lain., menunjukkan bahawa pengubahsuaian satu mempengaruhi tetangga yang lain walaupun pada tahap yang berbeza; apabila rantai beroksigen, rantai tetrameter lain menganggap "sikap kurang bermusuhan" terhadap oksigen: kesukaran dengan mana rantai itu oksigen berkurang apabila rantai yang berdekatan dengannya beroksigen secara bergantian. Perkara yang sama berlaku untuk penyahtoksigenan.
Struktur kuarter deoxyhemoglobin dipanggil bentuk T (tegang) sementara struktur oxyhemoglobin disebut bentuk R (dilepaskan); dalam keadaan tegang terdapat rangkaian interaksi elektrostatik yang agak kuat antara asid amino berasid dan asid amino asas yang membawa kepada struktur deoxyhemoglobin yang kaku (inilah sebabnya "bentuk tegang"), sedangkan ketika oksigen dihubungkan, entiti ini interaksi menurun (oleh itu "bentuk yang dilepaskan"). Selanjutnya, dengan ketiadaan oksigen, muatan histidin (lihat struktur) ditstabilkan oleh muatan asid aspartik yang bertentangan sementara, dengan adanya oksigen, terdapat kecenderungan pada bahagian protein untuk kehilangan proton; semua ini melibatkan bahawa hemoglobin beroksigen adalah asid yang lebih kuat daripada hemoglobin yang terdeoksigenasi: kesan bohr.
Bergantung pada pH, kumpulan heme mengikat kurang lebih mudah kepada oksigen: dalam persekitaran berasid, hemoglobin melepaskan oksigen dengan lebih mudah (bentuk tegang stabil) sementara, dalam persekitaran asas, ikatan dengan oksigen lebih sukar.
Setiap hemoglobin melepaskan 0,7 proton per mol oksigen (O2) yang masuk.
Kesan Bohr membolehkan hemoglobin meningkatkan keupayaannya membawa oksigen.
Hemoglobin yang bergerak dari paru-paru ke tisu mesti menyeimbangkan dirinya sebagai fungsi tekanan, pH dan suhu.
Mari lihat kesan suhu.
Suhu di alveoli pulmonari adalah sekitar 1-1.5 ° C lebih rendah daripada suhu luaran sementara, pada otot suhu sekitar 36.5-37 ° C; apabila suhu meningkat, faktor tepu turun (pada tekanan yang sama): ini berlaku kerana tenaga kinetik meningkat dan disosiasi disukai.
Terdapat faktor lain yang boleh mempengaruhi kemampuan hemoglobin untuk mengikat oksigen, salah satunya ialah kepekatan 2,3 bifosfogliserat.
2,3 bisphosphoglycerate adalah metabolik yang terdapat dalam eritrosit dalam kepekatan 4-5 mM (tidak ada bahagian lain dari organisma yang terdapat dalam kepekatan yang tinggi).
Pada pH fisiologi, 2,3 bifosfogliserat deprotonasi dan mempunyai lima cas negatif di atasnya; ia terjalin antara dua rantai beta hemoglobin kerana rantai ini mempunyai kepekatan positif yang tinggi. Interaksi elektrostatik antara rantai beta dan 2,3 bifosfogliserat memberikan ketegaran tertentu kepada sistem: struktur tegang diperoleh yang mempunyai sedikit pertalian dengan oksigen; semasa pengoksigenan, 2,3 bifosfogliserat kemudian dikeluarkan.
Dalam eritrosit c "adalah alat khas yang menukar 1,3 bisphosphoglycerate (dihasilkan oleh metabolisme) menjadi 2,3 bisphosphoglycerate sehingga mencapai kepekatan 4-5 mM dan oleh itu hemoglobin mampu menukar" oksigen dalam tisu.
Hemoglobin yang tiba di tisu berada dalam keadaan dilepaskan (terikat dengan oksigen), tetapi di sekitar tisu, ia karboksilasi dan melewati keadaan tegang: protein dalam keadaan ini kurang cenderung untuk mengikat dengan oksigen, dengan hormat ke keadaan yang dilepaskan, oleh itu hemoglobin melepaskan oksigen ke tisu; lebih-lebih lagi, dengan tindak balas antara air dan karbon dioksida, terdapat pengeluaran ion H +, oleh itu oksigen lebih jauh disebabkan oleh kesan bohr.
Karbon dioksida meresap ke dalam eritrosit yang melalui membran plasma; kerana eritrosit membentuk sekitar 40% darah, kita seharusnya menjangkakan bahawa hanya 40% karbon dioksida yang menyebar dari tisu memasuki mereka, sebenarnya 90% karbon dioksida memasuki eritrosit kerana mereka mengandungi enzim yang mengubah karbon dioksida dalam asid karbonik, ia menunjukkan bahawa kepekatan karbon dioksida yang tidak bergerak dalam eritrosit rendah dan oleh itu kadar kemasukannya tinggi.
Fenomena lain yang berlaku apabila eritrosit mencapai tisu adalah seperti berikut: dengan kecerunan, "HCO3- (turunan karbon dioksida) meninggalkan" eritrosit dan, untuk mengimbangi output muatan negatif, kita mempunyai "kemasukan klorida yang menentukan peningkatan tekanan osmotik: untuk mengimbangi variasi ini terdapat juga kemasukan air yang menyebabkan pembengkakan eritrosit (kesan HAMBURGER). Fenomena sebaliknya berlaku apabila eritrosit mencapai alveoli paru: deflasi eritrosit (kesan HALDANE) Oleh itu, eritrosit vena (diarahkan ke paru-paru) lebih bulat daripada arteri.
